Segundo avance blog. Enzimas,Coenzimas y vitaminas-Carbohidratos.

Propiedades las enzimas

Se ha tenido la ocasión de comprobar de qué manera las formas tridimensionales de las proteínas les permiten desempeñar papeles estructurales y de transporte. Ahora se describirán sus funciones como enzimas. Las enzimas son catalizadores biológicos selectivos de una eficiencia extraordinaria. Toda célula viva dispone de cientos de enzimas distintas que catalizan las reacciones esenciales para la vida. Aun los organismos vivos más simples contienen múltiples copias de cientos de enzimas diferentes. En los organismos multicelulares, el complemento de las enzimas varía de un tipo celular a otro. Estas enzimas catalizan las reacciones de las rutas metabólicas centrales, necesarias para mantener la vida. La mayor parte de las reacciones catalizadas por enzimas no procederían a velocidades apreciables bajo condiciones fisiológicas en ausencia de las enzimas. El papel principal de las enzimas es aumentar las velocidades de tales reacciones. En forma típica, las reacciones catalizadas por las enzimas son de 103 a 1020 veces más rápidas que las mismas sin catalizar. Un catalizador es una sustancia que acelera la llegada a un equilibrio. Un catalizador puede cambiar en forma temporal durante la reacción, pero no cambia en el proceso general, porque se recicla para participar en varias reacciones. Los reactivos se unen a un catalizador y los productos se disocian de él. Un catalizador no cambia la posición del equilibrio de la reacción (es decir, no hace que una reacción no favorable sea favorable).

Más bien reduce la cantidad de energía necesaria para que se efectúe la reacción. Los catalizadores aceleran las reacciones tanto hacia adelante como hacia atrás al convertir un proceso de uno o dos pasos en varios pasos menores, cada uno con menor necesidad de energía que la reacción no catalizada.

 

Las seis clases de enzimas:

1.   Las oxidorreductasas catalizan las reacciones de oxidación-reducción. La mayor parte de esas enzimas se llaman, en general, deshidrogenasas. También hay otras enzimas en esta clase que se llaman oxidasas, peroxidasas, oxigenasas o reductasas. En bioquímica hay cada vez más la tendencia a citar esas enzimas por su nombre formal, oxidorreductasas, y no por los nombres más comunes en las publicaciones no muy recientes de bioquímica. Un ejemplo de una Oxidorreductasa es la lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27), llamada también lactato: NADoxidorreductasa. Esta enzima cataliza la conversión reversible de L-lactato en piruvato.
2.    Las transferasas catalizan las reacciones de transferencia de un grupo y pueden necesitar la presencia de coenzimas. En las reacciones de transferencia de grupo, una parte de la molécula del sustrato se suele enlazar en forma covalente con la enzima o con su coenzima. Este grupo incluye las cinasas, enzimas que catalizan la transferencia de un grupo fosforilo del ATP. La alanina transaminasa, cuyo nombre sistemático es L-alanina:2-oxiglutarato aminotransferasa (EC 2.6.1.2), es un ejemplo típico de esta clase.
3. ·  Las hidrolasas catalizan hidrólisis. Son una clase especial de transferasas donde el agua sirve como aceptor del grupo transferido. La pirofosfatasa es un ejemplo sencillo de una hidrolasa. El nombre sistemático de esta enzima es difosfato fosfohidrolasa (EC 3.6.1.1). Las liasas catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble; son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes. En dirección inversa, las liasas catalizan la adición de un sustrato a un doble enlace de un segundo sustrato. Una liasa que cataliza una reacción de adición en las células es frecuentemente llamada sintasa. La piruvato descarboxilasa pertenece a esta clase de enzimas ya que descompone al piruvato en acetaldehído y dióxido de carbono.
4. Las liasas catalizan la lisis de un sustrato, al generar un enlace doble; son reacciones de eliminación, no hidrolíticas y no oxidantes. En dirección inversa, las liasas catalizan la adición de un sustrato a un doble enlace de un segundo sustrato. Una liasa que cataliza una reacción de adición en las células es frecuentemente llamada sintasa. 
5.   Las Isomerasas catalizan cambios estructurales dentro de una misma molécula (reacciones de isomerización). Como estas reacciones sólo tienen un sustrato y un producto son de las reacciones enzimáticas más simples. La alanina racemasa (EC 5.1.1.1) es una isomerasa que cataliza la interconversión de L-alanina y D-alanina.
6.  Las ligasas catalizan la ligadura o unión de dos sustratos. Estas reacciones necesitan un suministro de energía potencial química de un nucleósido trifosfato, como el ATP. Las ligasas son usualmente llamadas sintetasas. La glutamina sintetasa, o L-glutamato:amoniaco ligasa (formadora de ADP) (EC 6.3.12) usa la energía de la hidrólisis del ATP para unir glutamato y amoniaco para producir glutamina.

   Cinética enzimática

   Uno de los primeros y grandes avances en bioquímica, fue el descubrimiento de que las enzimas se unen en forma transitoria a los sustratos, resultado de la investigación de la cinética enzimática. Emil Fischer, en 1894, propuso que una enzima presenta una plantilla rígida, o cerradura, y que el sustrato es la llave que le corresponde. Sólo los sustratos específicos se pueden ajustar a determinada enzima. Los primeros estudios de cinética enzimática confirmaron que una enzima (E) se une a un sustrato para formar un complejo enzima-sustrato (ES). Los complejos ES se forman cuando los ligandos se unen de manera no covalente a sus lugares adecuados en el sitio activo. El sustrato reacciona en forma transitoria con la proteína catalizadora (y con otros sustratos, en una reacción multisustratos) para formar el producto de la reacción. La acción de la enzima, se puede resumir en la siguiente ecuación: E+S>ES>E+P

   Michaelis-Menten

    La cinética de Michaelis-Menten describe la velocidad de reacción de muchas reacciones enzimáticas. Recibe este nombre en honor a Leonor Michaelis y Maude Menten. Este modelo sólo es válido cuando la concentración del sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para condiciones de estado estacionario, es decir, cuando la concentración del complejo enzima-sustrato es constante.

    

   
   
   
   
   
   
   
   

   Medición de Km y Vmax

   Los parámetros cinéticos de una reacción enzimática pueden producir información valiosa acerca de la especificidad y el mecanismo de la reacción. Los parámetros clave son Km y Vmáx ya que kcat se puede calcular si se conoce Vmáx. Los datos de Km y Vmáx para una reacción catalizada por enzima se pueden determinar de diversas maneras. Es posible obtener ambos valores por análisis de las velocidades iniciales en una serie de concentraciones de sustrato y una concentración fija de enzima. Para obtener valores fiables de las constantes cinéticas, los puntos de [S] se deben extender por abajo y por arriba de Km para producir una hipérbola.
    La ecuación de Michaelis-Menten se puede reacomodar para obtener valores de Vmáx y Km a partir de líneas rectas en gráficas. La transformación de uso más frecuente es la gráfica de doble recíproco, o de Lineweaver-Burk, en la que se grafican los valores de 1/y0 contra los de 1/[S] (figura 5.6). El valor absoluto de 1/Km se obtiene con la intersección de la recta con el eje x (es decir, la abscisa al origen), y el valor de 1/Vmáx se obtiene con la ordenada al origen. Aunque las gráficas de doble recíproco no son los métodos más exactos para determinar las constantes cinéticas, se comprenden con facilidad y permiten contar con pautas reconocibles para estudiar la inhibición enzimática, un aspecto de extrema importancia en la enzimología que en breve se examinará. Se pueden obtener valores de kcat con mediciones de Vmáx sólo cuando se conoce la concentración absoluta de la enzima. Se pueden determinar los valores de Km aun con enzimas que no hayan sido purificadas siempre y cuando sea una sola la enzima en la preparación impura la que pueda catalizar la reacción observada.
    
   
   

   Reacciones Multisustrato

    

    

   Las reacciones de multisustrato pueden efectuarse de acuerdo con varios y distintos esquemas cinéticos llamados mecanismos cinéticos porque se deducen en su totalidad mediante experimentos cinéticos. Los mecanismos cinéticos son comúnmente representados con la notación introducida por W. W. Cleland. La adición de moléculas de sustrato (A, B, C, …) a la enzima y la liberación de productos (P, Q, R, …) desde la enzima se indican con flechas que apuntan hacia (unión de sustrato) o desde (liberación de producto) de la recta. Las diversas formas de la enzima (E libre, complejos ES o complejos EP) se escriben abajo de una línea horizontal. Los complejos ES que sufren transformación química cuando el sitio activo está lleno se muestran entre paréntesis. Las reacciones consecutivas (o secuenciales) requieren que todos los sustratos estén presentes para que se libere algún producto. Estas reacciones secuenciales pueden ser ordenadas, con un orden obligatorio de enlazamiento de sustratos y de liberación de productos. También pueden ser aleatorias, sin orden obligatorio de enlazamiento o liberación. En las reacciones ping-pong se libera un producto antes de que se enlacen todos los sustratos. En una reacción ping-pong de bisustrato, se enlaza el primer sustrato, se altera la enzima por sustitución y se libera el primer producto, después de lo cual se une el segundo sustrato, la enzima alterada regresa a su forma original y se libera el segundo producto. Debido al enlazamiento covalente de una porción de un sustrato a la enzima, a veces al mecanismo de ping-pong se le llama mecanismo de enzima sustituida. La unión y liberación de ligandos en un mecanismo de ping-pong se suelen indicar con líneas inclinadas. Las dos formas de la enzima se representan por E (no sustituida) y F (sustituida).

   Inhibición enzimática irreversible:

   
   

   • Los inhibidores competitivos son los que se encuentran con más frecuencia en bioquímica. En la inhibición competitiva, el inhibidor sólo se puede unir a moléculas de enzima libre que no estén unidas a sustrato alguno. En este esquema sólo ES puede llevar a la formación de producto. La formación de un complejo EI quita a la enzima de su ruta normal. Cuando un inhibidor competitivo se une con una molécula de enzima, una molécula de sustrato no puede unirse a esa molécula de enzima. Al revés, la unión de sustrato y una molécula de enzima evita el enlazamiento de un inhibidor. En otras palabras, S e I compiten por unirse a la molécula de enzima.
   •  Los inhibidores acompetitivos sólo se unen al ES y no a la enzima libre. En la inhibición acompetitiva disminuye la Vmáx (aumenta 1/Vmáx) por conversión
     de algunas moléculas de E en la forma inactiva ESI. Ya que es el complejo ES el
     que se enlaza con I y la disminución de Vmáx no se revierte por la adición de más sustrato.
     También, los inhibidores acompetitivos hacen descender la Km (vista como un aumento
     del valor absoluto de 1/Km en una gráfica de doble recíproco) ya que los equilibrios de formación de ES y de ESI son desplazados hacia los complejos, por la unión de I.
   • Los inhibidores no competitivos se pueden unir a la E o al ES y formar complejos inactivos EI o ESI, respectivamente. Esos inhibidores no son análogos del sustrato y no se enlazan en el mismo sitio que el S. El caso clásico de inhibición no competitiva se caracteriza por una disminución aparente de Vmáx (1/Vmáx parece aumentar) sin cambiar de la Km. En una gráfica de doble recíproco, las líneas de la inhibición no competitiva clásica se cruzan en el punto del eje x que corresponde a –1/Km .Esta ordenada al origen común indica que Km no se afecta. El efecto de la inhibición no competitiva está dada por la interacción del I con la E y el ES en forma reversible, eliminando las moléculas de enzima activa en la solución. Esta inhibición no se puede compensar agregando S. Es rara la inhibición no competitiva clásica, pero se conocen ejemplos entre las enzimas alostéricas. En esos casos, es probable que el inhibidor no competitivo altere la conformación de la enzima, cuya forma todavía le permita seguir uniéndose al S pero sin poder catalizar reacción alguna.

   Enzimas alostéricas

   Las enzimas alostéricas son enzimas cuyas propiedades son afectadas por cambios en la estructura. Los cambios estructurales son ocasionados por interacción con moléculas pequeñas. Se planteó un ejemplo de alosterismo en el capítulo anterior al examinar la unión del oxígeno a la hemoglobina. Con frecuencia, las enzimas alostéricas no presentan cinética clásica de Michaelis-Menten debido a su unión cooperativa del sustrato, como el caso de la hemoglobina, que no es enzima.
   Consulta más aquí .

   Mecanismos de las enzimas

   

   Las enzimas requieren de diferentes tipos de condiciones para su óptimo funcionamiento, luego de que la enzimas tienen estas diferentes condiciones, utilizan diferentes tipos de "técnicas" que las ayudan a desarrollar mejor cada una de sus actividad biológicas en acople a cada uno de sus sustratos.

   A.Sustitución Nucleofílica:
   
   Muchas reacciones químicas tienen compuestos intermedios iónicos. Hay dos tipos de intermedios iónicos: unas especies son ricas en electrones o nucleofílicas, y otras especies son pobres en electrones, o electrofílicas . Un nucleófilo tiene una carga negativa o un par de electrones no compartido. Suele imaginarse que el nucleófilo ataca al electrófilo, y al mecanismo se le llama ataque nucleofílico, o sustitución nucleofílica. En la química mecanicista, el movimiento de un par de electrones se representa con una flecha curva que apunta desde los electrones disponibles en el nucleófilo hacia el centro electrofílico. Estos diagramas de “empuje de electrones” representan la ruptura de un enlace covalente existente, o la formación de un nuevo enlace covalente. 
   B.Reacciones de ruptura:
   También se encuentran reacciones de escisión o ruptura. Los enlaces covalentes se pueden romper de dos maneras: dos electrones permanecen con un átomo, o un electrón puede permanecer con cada átomo enlazado. En la mayor parte de las reacciones, ambos electrones están en un átomo, por lo que se forman un intermedio iónico y un grupo saliente. Por ejemplo, la ruptura de un enlace C—H casi siempre produce dos iones.
   C.Reacciones Redox:
   
   
   Las reacciones de oxido-reducción son fundamentales en el suministro de energía biológica. En una reacción de oxido-reducción (o reacción redox), los electrones de una especie se transfieren a otra. Aquí la terminología puede ser bastante confusa, por lo que es importante dominar el significado de las palabras oxidación y reducción, pues aparecerán en forma repetitiva en el resto del libro. Oxidación es la pérdida de electrones: una sustancia que es oxidada tendrá menos electrones cuando se termine la reacción. La reducción es la ganancia de electrones: una sustancia que gana electrones en una reacción es reducida. Las reacciones de oxidación y reducción siempre suceden en forma simultánea. Un sustrato es oxidado y el otro es reducido. Un agente oxidante es una sustancia que produce una oxidación: toma electrones del sustrato que es oxidado. Así, los agentes oxidantes ganan electrones (es decir, se reducen). Un agente reductor es una sustancia que dona o cede electrones (y en el proceso se oxida). Las oxidaciones pueden asumir varias formas, como la eliminación de hidrógeno (deshidrogenación), adición de oxígeno o eliminación de electrones. La deshidrogenación es la forma más común de oxidación biológica. Recuerde que las oxidorreductasas (enzimas que catalizan reacciones de oxido-reducción) representan una clase extensa de enzimas, y las deshidrogenasas (enzimas que catalizan la eliminación de hidrógeno) son una de las subclases principales de las oxidorreductasas. La mayor parte de las deshidrogenaciones suceden por ruptura del enlace C—H, produciendo un ion hidruro.

   Modos químicos de la catálisis enzimática

   
   
   1. Residuos polares de aminoácidos en sitios activos:La cavidad del sitio activo en una enzima en general está cubierta con residuos hidrofóbicos de aminoácidos. Sin embargo, también en el sitio activo hay unos pocos residuos polares, ionizables (con algunas moléculas de agua). Los residuos polares de aminoácidos (o a veces coenzimas) tienen cambios químicos durante la catálisis enzimática. Esos residuos forman gran parte del centro catalítico de la enzima. Algunos de los residuos y las funciones a pH 7 que podemos mencionar, son:
   
   
   Aminoácido-reactivo a pH 7-Funciones principales
   Aspartato —COO_ —1 Unión con cationes; transferencia de protón
   Glutamato —COO_ —1 Unión con cationes; transferencia de protón
   Histidina Imidazol Casi 0 Transferencia de protón
   Cisteína —CH2SH Casi 0 Unión covalente de grupos acilo
   Tirosina Fenol 0 Puente de hidrógeno a ligandos
   Lisina NH3
   _ _1 Unión con aniones; transferencia de protón
   Arginina Guanidinio _1 Unión con aniones
   Serina —CH2OH 0 Unión covalente de grupos acilo.
   2. Catálisis ácido-base:En la catálisis ácido-base, la aceleración de una reacción se debe a la transferencia catalítica de un protón. Esta catálisis ácido-base es la forma más común de catálisis en química orgánica, y también es común en las reacciones enzimáticas. Las enzimas que la hacen se basan en cadenas laterales de aminoácido que pueden donar y aceptar protones en las condiciones de pH neutro de las células. Este tipo de catálisis ácido-base, donde intervienen agentes de transferencia de protones, se llama catálisis ácido-base general. (La catálisis por H u OH se llama catálisis ácida específica, o catálisis básica específica). De hecho, los sitios activos de estas enzimas son el equivalente biológico de una solución de ácido o base. Conviene usar B: para representar a una base o aceptador de protón, y BH para representar su ácido conjugado, un donador de protón. (Este par ácido-base también puede escribirse en la forma HA/A ). Un aceptor de protón puede ayudar a las reacciones en dos formas. Puede romper los enlaces O—H, N—H, incluso algunos C—H, quitando a un protón.
   3. Catálisis covalente: En la catálisis covalente se une un sustrato en forma covalente a la enzima y se forma un compuesto intermedio reactivo. La cadena lateral que reacciona de la enzima puede ser un nucleófilo o un electrófilo. La catálisis nucleofílica es más común. En el segundo paso de la reacción se transfiere una porción del sustrato del compuesto intermedio a un segundo sustrato.
   4.Influencia del pH sobre las velocidades enzimáticas:El efecto del pH sobre la velocidad de reacción de una enzima puede indicar cuáles residuos
   ionizables de aminoácido están en su sitio activo. La sensibilidad al pH suele reflejar
   una alteración en el estado de ionización de uno o más residuos que participan en la
   catálisis, aunque a veces se afecta la unión con el sustrato. Con mayor frecuencia, una gráfica de velocidad de reacción contra pH es una curva con forma de campana, siempre que la enzima no se desnaturalice cuando se altere el pH. Un buen ejemplo es el perfil de pH-velocidad para la papaína, una proteasa aislada del fruto de la papaya . La curva acampanada de pH-velocidad se puede explicar suponiendo que la parte ascendente de la curva representa la desprotonación de un residuo de aminoácido en el sitio activo (B), y la parte descendente representa la desprotonación de un segundo residuo de aminoácido en el sitio activo (A). Los dos puntos de inflexión indican en forma aproximada los valores de pKa de los dos residuos ionizables. Una curva en forma de campana simple es el resultado de dos titulaciones  traslapadas. La cadena lateral de A (RA) debe protonarse para tener actividad, y la cadena lateral de B (RB) se debe desprotonar.
   

   Reacciones controladas por difusión:La unión de un sustrato a una enzima es una reacción rápida. Si el resto de la reacción es sencillo y rápido, el paso de enlazamiento puede ser el paso que determine la velocidad, y la velocidad total de la reacción podrá acercarse al límite superior para la catálisis. Sólo hay pocos tipos de reacciones químicas que pueden avanzar tan rápido. Entre ellas están las reacciones de asociación, algunas transferencias de protones y transferencias de electrones. Las reacciones catalizadas por algunas enzimas son tan sencillas que los pasos que determinan la velocidad son aproximadamente tan rápidos como el enlazamiento de los sustratos con las enzimas. Dos de esas enzimas: triosa fosfato isomerasa y superóxido dismutasa.

   
   

Coenzimas y vitaminas

Coenzimas:

Resumen introductorio 

 Una coenzima es una molécula inorgánica u orgánica pequeña, necesaria para la actividad de una enzima. Una coenzima es un cofactor.

 Más de la cuarta parte de todas las enzimas conocidas requieren cationes metálicos para
tener actividad catalítica total. Estas enzimas se pueden dividir en dos grupos: enzimas activadas
por metal y metaloenzimas. Las enzimas activadas por metal tienen necesidad
absoluta de iones metálicos adicionales, o son estimuladas por adición de iones metálicos.
Algunas de esas enzimas requieren cationes monovalentes, como y otras necesitan
cationes divalentes, como o Por ejemplo, las cinasas requieren iones magnesio
para el complejo magnesio-ATP que usan como el sustrato donador de grupo fosforilo.
El magnesio protege a los grupos fosfato, con carga negativa, del ATP, y los hace más
susceptible al ataque nucleofílico (sección 10.6). Las metaloenzimas contienen iones
metálicos firmemente unidos en sus sitios activos. Los iones que más se suelen encontrar
en las metaloenzimas son de metales de transición como hierro y zinc, y con menos frecuencia
cobre y cobalto.

Las coenzimas se pueden clasificar en dos tipos, según la forma en que interactúan con la apoenzima (es la parte proteíca de una holoenzima, es decir una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica si está desprovista de los cofactores necesarios);en realidad son sustratos en reacciones catalizadas por enzimas. Un cosustrato se altera
durante la reacción y se disocia del sitio activo. La estructura original del cosustrato se regenera en una reacción posterior, catalizada por otra enzima. El cosustrato se recicla en
forma repetida dentro de la célula, a diferencia de un sustrato ordinario, cuyo producto, en
el caso típico, sufre una transformación posterior. Los cosustratos llevan y traen grupos
metabólicos entre distintas reacciones catalizadas por enzimas.
El segundo tipo de coenzima se llama grupo prostético. Un grupo prostético permanece
unido a la enzima durante la reacción. En algunos casos, el grupo prostético se une
en forma covalente a su apoenzima, en tanto que en otros casos está firmemente unido al
sitio activo por muchas interacciones débiles. Igual que los residuos iónicos de aminoácido
del sitio activo, un grupo prostético debe regresar a su forma original durante cada
evento catalítico total, o la holoenzima no seguirá siendo catalíticamente activa. Los cosustratos
y los grupos prostéticos son parte del sitio activo de las enzimas. Suministran
grupos reactivos que no están disponibles en las cadenas laterales de los residuos de aminoácido.
Cada especie viviente usa coenzimas en una cantidad variada de reacciones importantes
catalizadas por enzimas. La mayor parte de esas especies son capaces de sintetizar
sus coenzimas a partir de precursores simples. Esto es válido en especial en cuatro de los
cinco reinos: procariotas, protistas, hongos y plantas. Los animales, en general, han perdido
la capacidad de sintetizar algunas coenzimas. Los mamíferos (incluyendo los humanos)
necesitan una fuente de coenzimas, o de sus precursores inmediatos, para sobrevivir.
Son suministradas por los nutrientes, por lo regular en pequeñas cantidades (microgramos
o miligramos por día). Estos compuestos esenciales se llaman vitaminas. Los mamíferos
y otros animales se basan en que otros organismos les suministren esos micronutrientes.
Las fuentes originales de vitaminas suelen ser plantas y microorganismos, aunque los animales carnívoros pueden obtener vitaminas de la carne. La mayor parte de las vitaminas
deben transferirse, en forma enzimática, a sus coenzimas correspondientes.
Puede sobrevenir una enfermedad por deficiencia nutricional cuando una vitamina
es deficiente o está ausente en la dieta de un animal. Las enfermedades por deficiencia
nutricional pueden remediarse o evitarse consumiendo la vitamina adecuada. La recuperación de esas enfermedades se ha usado para probar la potencia de extractos durante el aislamiento de las vitaminas. (Otra prueba consiste en medir el crecimiento de microorganismoscon mutaciones en sus rutas de biosíntesis). Cada una de esas
vitaminas y sus funciones en el metabolismo se describirán a continuación. La mayor
parte de ellas se convierten en coenzimas, a veces después de una reacción con ATP. La
parte de la molécula de ATP que es transferida a la vitamina es un grupo que enlaza a
la coenzima con los sitios activos de las enzimas.

 

Mira este vídeo para que veas los mecanismos de algunas coenzimas importantes para nuestro organismo.

Vitaminas

La palabra vitamina fue acuñada por Casimir Funk en 1912 para describir una "amina
vital" de los hollejos del arroz, que curaba el beriberi, una enfermedad por deficiencia nutricional que causa degeneración neural.

En este breve resumen, nos centraremos en aquellas vitaminas que son lipídicas, las cuales son A,D,E y K;contienen anillos y largas cadenas laterales alifáticas.

Vitamina A: 

  La vitamina A, o retinol, es una molécula lipídica con 20 carbonos, que se obtiene en
la dieta, ya sea en forma directa o indirecta, como b-caroteno. Las zanahorias y otras
verduras amarillas son ricas en b-caroteno, un lípido vegetal con 40 carbonos cuya ruptura
oxidante enzimática produce la vitamina A. La vitamina A existe en
tres formas que difieren en estado de oxidación del grupo funcional terminal: el retinol,
un alcohol estable, el retinal, un aldehído, y el ácido retinoico. Los tres compuestos tienen
funciones biológicas importantes. El ácido retinoico es un compuesto señalador que se
une a proteínas receptoras dentro de las células; los complejos ligando-receptor se unen
entonces a cromosomas y pueden regular la expresión genética durante la diferenciación
celular. El aldehído retinal es un compuesto sensible a la luz, con importante papel
en la visión. El retinal es el grupo prostético de la proteína rodopsina, y la absorción de
un fotón de luz en el retinal dispara un impulso nervioso.

Retinol

Vitamina D: 

La vitamina D es un nombre colectivo de un grupo de lípidos relacionados. Cuando los
humanos se exponen a suficiente luz solar, se forma vitamina D3 (colecalciferol) en
forma no enzimática, en la piel, a partir del esteroide 7-dehidrocolesterol. La vitamina
D2, compuesto relacionado con la vitamina D3 (la D2 tiene un grupo metilo adicional)
es el aditivo en leches fortificadas. La forma activa de la vitamina D3, el 1,25-dihidroxicolecalciferol,
se forma a partir de la vitamina D3 mediante dos reacciones de hidroxilación
(figura 7.28); la vitamina D2 se activa en forma parecida. Los compuestos activos
son hormonas que ayudan a controlar la utilización de en los humanos; la vitamina
D regula tanto la absorción intestinal del calcio, como su depósito en los huesos. En
enfermedades por deficiencia de vitamina D, como raquitismo en niños y osteomalacia
en adultos, los huesos son débiles, porque el fosfato de calcio no cristaliza bien sobre la
matriz de colágeno en los huesos.

Vitamina E:

La vitamina E, o a-tocoferol es uno de varios tocoferoles estrechamente
relacionados; son compuestos que tienen un sistema anular bicíclico oxigenado, con
una cadena lateral hidrofóbica. El grupo fenol de la vitamina E puede oxidarse y formar un
radical libre estable. Se cree que la vitamina E funciona como agente reductor que secuestra
oxígeno y radicales libres; esta acción oxidante podría evitar daños a los ácidos
grasos en las membranas biológicas. Son raras las deficiencias de vitamina E, pero pueden
causar glóbulos rojos frágiles y daño neurológico.

Vitamina K:

 La vitamina K (filoquinona) es una vitamina lipídica procedente de plantas,
necesaria en la síntesis de algunas de las proteínas que intervienen en la coagulación
sanguínea. Es una coenzima de una carboxilasa de mamíferos que cataliza la conversión
de residuos específicos de glutamato para formar residuos de g-carboxiglutamato. La forma reducida (hidroquinona) de la vitamina K participa en la carboxilación
como agente reductor. Cuando se enlaza calcio a los residuos de g-carboxiglutamato
de las proteínas de coagulación, esas proteínas se adhieren a superficies de
plaquetas, donde se llevan a cabo muchos pasos del proceso de coagulación. A veces se
administran análogos de la vitamina K a individuos que padecen de coagulación excesiva.
Los análogos son inhibidores competitivos de las enzimas que catalizan la regeneración
de la dihidrovitamina K a partir de las especies oxidadas que se formaron durante la carboxilación
del glutamato; los análogos hacen bajar la carboxilación (y en consecuencia la
coagulación) porque limitan la cantidad de dihidrovitamina K.

Los Carbohidratos

Los carbohidratos son los compuestos orgánicos más abundantes en la naturaleza, debido a que toda célula viva, contiene carbohidratos. Los carbohidratos tienen una fórmula molecular general de: (CH2O)n.Los monosacáridos son sólidos blancos, cristalinos y solubles en agua que tienen sabor dulce. Entre los ejemplos están la glucosa y la fructosa. Desde el punto de vista químico, los monosacáridos son polihidroxi aldehídos o aldosas, o polihidroxi cetonas o cetosas. Se clasifican por el tipo de grupo carbonilo y por la cantidad de átomos de carbono. Como regla, se usa el sufijo -osa para dar nombre a los carbohidratos, aunque hay varias excepciones. Todos los monosacáridos tienen al menos tres átomos de carbono. Uno de ellos es el carbono carbonílico, y cada uno de los restantes tiene un grupo hidroxilo. En las aldosas, el átomo de carbono más oxidado se designa como C-1 y se pone en la parte superior de una proyección de Fischer. En las cetosas, el átomo de carbono más oxidado suele ser el C-2.

La triosa aldehídica, o aldotriosa, es el gliceraldehído . Como su carbono
central, C-2, tiene cuatro grupos diferentes unidos a él, el gliceraldehído es quiral
(sección 3.1). La triosa cetónica, o cetotriosa, es la dihidroxiacetona , que
es aquiral: no tiene átomo de carbono asimétrico. Todos los demás monosacáridos son
versiones de estos dos azúcares con cadenas más larga, y son quirales.
En la figura 8.2 se observan los estereoisómeros del D- y el L-gliceraldehído como
modelos de bolas y palillos. Las moléculas quirales son ópticamente activas, esto es,
hacen girar el plano de polarización de la luz polarizada. La convención de designar a los
isómeros como D y L se basó originalmente en las propiedades ópticas del gliceraldehído.
La forma del gliceraldehído que causaba la rotación hacia la derecha (dextrorrotatoria)
se designó como D; la que causaba la rotación hacia la izquierda (levorrotatoria) se designó
como L. Los conocimientos sobre estructura eran limitados cuando se estableció
esta convención a finales del siglo XIX, por lo que se asignaron configuraciones para los
enantiómeros del gliceraldehído en forma arbitraria y con 50% de probabilidad de error.
A mediados del siglo XX, mediante experimentos cristalográficos con rayos X se demostró
que las asignaciones estructurales originales eran correctas.

Aldosas

 

Aquí podemos apreciar las series de las cetosas, para fines ilustratitvos. Con el aumento en el número de carbonos, se genera una nueva estructura y cada una tiene un epímero, el cual sólo comparte la fórmula molecular pero que tiene tanto funciones, como propiedades muy diferentes entre sí.

Cetosas

Las cetosas al igual que las aldosas, tienen estructuras que van variando sus cualidades por pequeños cambios estructurales.

Los carbohidratos en Farmacia

Si quieres ver como han ido evolucionando el papel de los carbohidratos en farmacia, entra a aquí

Durante el ejercicio, el musculo utiliza como energía una combinación de grasas y carbohidratos. Una persona magra tiene habitualmente más de 50.000 kcalorias almacenadas en su grasa corporal, por lo que estas reservas son prácticamente inagotables. Los depósitos de carbohidratos sin embargo son reducidos (glucógeno muscular y hepático) y se pueden agotar en un poco mas de dos horas de ejercicio aeróbico.

Esto implica la necesidad de reponer las reservas de glucógeno luego del ejercicio y especialmente en las primeras horas luego de terminar la sesión, que es el periodo en que el musculo esta más receptivo para absorber y almacenar los carbohidratos.

La recomendación es ingerir de 1 a 1,2 gramos de carbohidrato/kg de peso corporal lo más precoz posible luego del entrenamiento y repetir esta cuota a intervalos de una hora hasta reponer la cantidad utilizada. A modo de ejemplo, en una hora de ejercicio aeróbico se "gastan" algo menos de 100gr de carbohidrato y en una hora de ejercicio anaeróbico (donde prácticamente toda la energía se obtiene de la glucosa) el gasto por hora puede llegar a unos 200 gramos.

La ingesta precoz favorece no solamente la reposición del glucógeno sino también la elevación de la insulina, que es la hormona que detiene la destrucción muscular asociada al ejercicio, especialmente el de musculación o en deportes de impacto como el trote.

La ingesta asociada de proteínas rápidamente junto al carbohidrato, se ha demostrado útil pues genera un aumento extra de la insulina y promueve además la reparación de las fibras musculares, efecto que no se logra con la ingesta del carbohidrato aislado. La relación ideal para la ingesta de proteína/carbohidrato en esta primera ración es de aproximadamente 1:4 (25gr de proteína/100gr de carbo).
El ser humano requiere de hidratos de carbono en su dieta para su salud.